COLAGÉNIO HIDROLISADO
Benefícios do Colagénio Hidrolisado
- Aumenta a elasticidade e firmeza da pele prevenindo a formação de rugas;
- Reduz as rugas pré existentes;
- Atenua celulites e estrias;
- Promove o fortalecimento das unhas;
- Promove o crescimento e fortalecimento capilar;
- Combate a flacidez e auxilia no processo de emagrecimento;
- Ajuda nas dietas de restrição calórica;
- Aumenta a firmeza e tônus muscular;
- Ajuda na formação da massa muscular magra;
- Ajuda a evitar a perda de massa muscular;
- Diminui o tempo de recuperação entre exercícios;
- Aumenta a densidade de massa óssea;
- Preserva da saúde das articulações;
- Ajuda na regeneração da matriz articular;
- Atenua as dores causadas pela artrite;
- Ajuda a proteger as articulações durante as atividades físicas;
- Aumenta a força das articulações, tendões, e discos intervertebrais;
- Atenua sintomas de tendinites e LER;
- Ajuda a tratar lesões ulcerativas no trato gastrointestinal;
- Estimula a secreção de Hormônio do Crescimento (HGH);
- Melhora a qualidade do sono.
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Benefícios do colagénio hidrolisado na beleza e saúde da pele
O que comemos se reflete o modo como o somos vistos pelo mundo. A pele é um indicador visual de saúde que com o passar do tempo começa a apresenta sinais de envelhecimento. Na medida em que a população tem envelhecido, tem surgido um interesse crescente pelo mercado de saúde da pele. A venda de produtos chamados “Cosméticos”, que têm mais do que um mero efeito superficial, apresentam um claro aumento quantitativo. Além dos cuidados convencionais da pele com aplicações tópicas, o conceito “Beleza que vem de dentro” tornou-se mais popular.
O colagénio é uma importante peça de construção da pele, constitui até 30 % das proteínas presentes no organismo e 90 % das proteínas que compõem a massa seca da pele. O colagénio é a base do tecido conjuntivo formando uma matriz que é preenchida por outras substância, formando a pele. Manter a quantidade de colagénio é a chave para uma pele bonita. A glicina, a prolina, a alanina e a hidroxiprolina são os aminoácidos principais do colagénio; parece ser necessário a ingestão desses componentes para manter a quantidade de colagénio nos níveis saudáveis. Nos últimos anos, observou-se uma conscienciatização crescente de que o colagénio é importante para a beleza da pele. Os nutricosméticos que contêm colagénio estão amplamente disponíveis e auxiliam na nutrição da pele, mantendo a pele jovem e vibrante.
Osteoporose e Osteopenia

O número de pessoas que sofrem de problemas de saúde nos ossos, tais como osteoporose e osteopenia, aumentaram a média anual de 1% na Europa e 2,4% nos EUA ao longo do período de 2001 a 2006 (fonte Datamonitor). A maior expectativa de vida da população em envelhecimento contribui para o aumento dos índices de osteoporose e outras doenças relacionadas à saúde óssea. De acordo com a Fundação Internacional da Osteoporose, neste cenário, 30 a 50% das mulheres e 20% dos homens irão sofrer uma fratura por osteoporose depois dos 50 anos de idade. A osteoporose é uma doença de natureza geral do esqueleto que se caracteriza pela redução da massa óssea. A fragilidade do osso e o risco de fratura aumentam para que sofre desta doença.
A ingestão de Colagénio Hidrolisado resulta em aumento significativo da massa óssea e a uma redução do risco de fraturas para os que sofrem da doença. Este efeito foi demonstrado por pesquisas científicas. Em 1996, Adams, em um estudo em seres humanos, mediu um aumento da densidade da massa óssea ao longo de um período de 4 a 24 semanas quando se procedeu à administração de colegénio hidrolisado a doentes. Em 2001, Mizuno e Kuboki demonstraram que a produção endógena do colagénio pelas células ósseas é estimulada pela ingestão de colagénio hidrolisado.
Artrite

A artrite é uma doença crônica e incapacitante, que atinge proporções praticamente epidêmicas. Os mais afetados são, geralmente, os idosos ou atletas. A forma mais comum de artrite é a osteoartrite, que é uma decomposição crônica da cartilagem nas articulações, conduzindo à imobilidade e à dor. A osteoartrite é uma doença das articulações que se caracteriza por lesões degenerativas na cartilagem da articulação. De acordo com a Organização Mundial de Saúde, neste cenário, depois dos 50 anos de idade, 10% dos homens e 18% das mulheres sofrerão da doença.
O efeito do Colagénio Hidrolisado na manutenção da saúde das articulações é eficaz e mais significativo para os doentes que sofrem de sintomas mais graves. Foi demonstrado em 2003 por Oesser S. (Cell Tissue Res,311: 393-399) que a ingestão de Colagénio Hidrolisado estimula a produção endógena de colagénio, assegurando o conjunto de aminoácidos e peptídios necessários para a síntese do colagénio pelos condrócitos (células da cartilagem).
Emagrecimento

O peso em excesso é definido como ter um IMC (índice de massa corporal) superior a 25. A Organização Mundial de Saúde (2003) estima que existam mais de 1 bilião de adultos com excesso de peso no mundo inteiro, incluindo pelo menos 300 milhões que são obesos. Na Europa, existem cerca de 200 milhões de pessoas com excesso de peso. Nos EUA, a estimativa é de 127 milhões de adultos com excesso de peso, 60 milhões dos quais são considerados obesos e 9 milhões gravemente obesos. Isto constitui um risco grave com relação ao desenvolvimento de doenças crônicas, como a diabetes de tipo 2, doenças cardiovasculares, pressão arterial alta.
O colagénio proporciona a sensação de saciedade ajudando nas dietas de restrição calórica, sendo também um estimulador da secreção do GH-Hormônio do crescimento que por sua vez ajuda na queima de gordura corporal e na manutenção da massa muscular magra do corpo.
“A principal função do colagénio hidrolisado é proporcionar firmeza e elasticidade, além de combater a flacidez e o envelhecimento da pele”
A importância do Colagénio Hidrolisado
O colagénio representa cerca de 30% de toda proteína do organismo humano. Suas principais funções são dar sustentação e elasticidade à pele, ossos, cartilagens, ligamentos e tendões.
A partir dos 30 anos, o corpo sofre uma perda de colagénio por volta de 1% ao ano, e aos 50, passa a produzir apenas uma média 35% do colagénio necessário para a manutenção da beleza e da saúde.
O uso diário de colagénio hidrolisado não tem contraindicação e é capaz de estimular a produção do colagénio natural que se perde com o passar do tempo. A reposição com suplemento de colagénio hidrolisado está surgindo como uma nova ferramenta para a manutenção da saúde e beleza. Por meio da ingestão de suplementos alimentares desta natureza o nosso organismo obtém de maneira significativa os benefícios do colagénio.
O colagénio hidrolisado em pó permite que o nosso organismo mantenha uma quantidade de massa muscular adequada, ajudando-o a utilizar eficientemente suas reservas de gorduras. Além disso, o colagénio hidrolisado em pó é um eficiente aliado contra flacidez e, quando aliado à atividade física, torna-se uma excelente fonte proteica, capaz de sintetizar massa magra, mantendo o aspeto jovial do nosso corpo.
O colagénio hidrolisado é um grande aliado para quem quer manter a beleza e a saúde.
Saiba o que é o Colagénio Hidrolisado, seus benefícios e suas funções no organismo
O Colagénio é uma cadeia organizada de aminoácidos que constroem uma fibra resistente que constitui a estrutura do corpo.
É a mais abundante proteína do corpo, totalizando 30% do total de proteínas.(OHGUCHI et al., 2006; OHARA et al., 2007)
Os principais tipos de Colagénio são o Tipo 1 (ossos e pele) e o Tipo 2 (cartilagem). Devido ao seu perfil específico de aminoácidos, as propriedades nutricionais e funcionais do Colagénio Hidrolisado têm sido demonstradas, incluindo: Controle de peso (Saciedade), prevenção e tratamento da osteoporose e da osteoartrite, na saúde e beleza da pele cabelo e unhas.
Colagénio hidrolisado é obtido principalmente a partir dos ossos, cartilagens e da pele de bovinos, peixes e suinos. No processo de hidrólise a molécula de colagénio de aproximadamente 450 kDa é quebrada em pequenos péptidos de peso molecular médio de 2 a 5 KDa(OESSER et al., 1999).
Os aminoácidos encontrados no colagénio hidrolisado são os mesmos do colagénio. São 20 aminoácidos incluindo 8 dos 9 essenciais, exceto o Triptofano. É caracterizada pelo predomínio de glicina, prolina e hidroxiprolina, o que representa cerca de 50% do total do conteúdo de aminoácidos. A concentração de glicina e prolina é 20 vezes maior do que em outras proteínas.
A biodisponibilidade de colagénio hidrolisado tem sido demonstrada por inúmeros estudos. Em um estudo de 1999, cientistas demonstraram em camundongos que mais de 90% da administração oral de colagénio hidrolisado é digerido e absorvido em até 6 horas após a ingestão. Uma parte importante é acumulada na cartilagem e pele. Em outro estudo de 2005, os cientistas mostraram que os péptidos de colagénio são absorvidos e encontrados no sangue.
Do ponto de vista nutricional, o colagénio é considerado uma proteína não completa (OESSER et al., 1999), devido a ausência do aminoácido triptofano, além da baixa concentração de outros aminoácidos essenciais.
Em vários estudos uso do colagénio hidrolisado tem obtido ótimos resultados para a saúde melhorando a circulação sanguínea (RAVELOJAONA et al., 2007; IWAI et al., 2005) e melhorando problemas articulares (MORGANTI e RANDAZZO, 1984; OHARA et al., 2007).
Muitos outros usos terapêuticos vem sendo aplicados e estudados. Estudos mostram positivos efeitos da ingestão de colagénio hidrolisado no crescimento de cabelos e unhas (MORGANTI e RANDAZZO, 1984).
Outros estudos têm identificado no sangue (OHARA et al., 2007; IWAI et al., 2005), ou no tecido cartilaginoso (OESSER et al., 1999) a presença de péptidos de colagénio, após ingestão, esclarecendo o processo de absorção desta proteína. Castro, 2007 avaliou os efeitos anti-ulcerativo e antitumoral de colagénio hidrolisado bovino e suíno em ratos e camundongos respetivamente, onde o hidrolisado suíno apresentou em torno de 60% de inibição das lesões ulcerativas quando administrado em dose única e os hidrolisados bovinos no experimento de dose dupla, a porcentagem de inibição das lesões ulcerativas gástricas foi maior que 70%, e no tratamento antitumoral os hidrolisados bovino diminuíram a capacidade proliferativa celular. Oesser e Seifert, 2003 provaram a estimulação de biossíntese e secreção de colagénio tipo II em cultura de condrócitos bovino em presença de colagénio hidrolisado tipo I e fração e colagénio hidrolisado tipo II. Estudos demonstram que a ingestão de péptidos de colagénio induz o aumento da densidade dos fibroblastos e aumenta a formação das fibras de colagénio da pele porcos (MATSUDA et al., 2006), e a ingestão de gelatina e péptidos de colagénio, induzem em índices diferentes a síntese de colagénio em pele de ratos, (Shin'ichiro et al., 2002), sugerem que está menor indução da síntese de colagénio pela amostra de gelatina deve ser causada por sua massa molecular aumentada em relação aos péptidos, sendo assim uma menor massa molecular é importante para a síntese de colagénio da pele.
Benefícios do Colagénio Hidrolisado
Colagénio - A super proteína
O colagénio, é a principal proteína na constituição da tecido conjuntivo. Substância fundamental do tecido conjuntivo que, além de preencher as lacunas dos tecidos parenquimatosos, produz fibras colagénias, elásticas e reticulares.
O termo colagénio deriva da palavra grega que significa cola. Sua primeira definição no dicionário surgiu em 1983 como sendo "aquele constituinte dos tecidos que, por aquecimento, dá origem à gelatina"(JUNQUEIRA,1993).
Os colagénios são as principais proteínas da matriz extracelular(MEC) perfazendo aproximadamente 30% da massa proteica total do organismo, são os componentes estruturais da MEC, tendo papel fundamental na arquitetura tecidual, na resistência dos tecidos e em uma ampla variedade de interações célula-célula e célula-matriz (REINERT e JUNDT, 1999).
O colagénio é uma proteína fibrosa, insolúvel e de importância fundamental na matriz extracelular(MEC) do tecido conjuntivo, sendo responsável por grande parte de suas propriedades físicas. Uma das principais funções do colagénio é a de manter a estrutura física do corpo, devido à sua grande resistência mecânica conferida pela sua organização macromolecular, que resulta na formação de fibras, principalmente, no caso do colagénio tipo I. Os colagénios são sintetizados como pró-colagénios.
Após a secreção dessas moléculas para o meio extracelular, seus fragmentos terminais são clivados por meio de enzimas extracelulares, as colagenases. Com a clivagem, são formadas as moléculas de colagénio que se polimerizam para formar fibrilas e estas, se agregam para constituir as fibras colagénias (REINERT e JUNDT, 1999).
O colagénio tipo I forma fibrilas de colagénio que são organizadas em fibras que se associam com outros tipos de fibras ou com as próprias fibrilas de colagénio (MILLER, 1976). O tamanho das fibrilas de colagénio é um fator importante para determinar a natureza física do tecido (PARRY et al., 1978). O tamanho das fibrilas de colagénio depende do tipo de tecido e das condições fisiológicas (HARALSSON e HASSEL, 1995). As taxas de síntese e de degradação do colagénio também podem determinar o tamanho das fibrilas de colagénio (ADACHI et al., 1999; BIRK et al., 1990) responsáveis por conferir força e resistência(CHOI et al., 2007).
O colagénio tipo I é o principal componente estrutural da matriz extracelular (MEC), responsável pela manutenção da estrutura da derme (JUNG et al., 2007). Colagénio tipo I é primeiramente sintetizado pelos fibroblastos como um precursor solúvel, pro-colagénio tipo I, o qual é secretado pelos fibroblastos e sofre ação proteolítica para formar as fibras insolúveis de colagénio. O TGF-Beta é responsável pela transformação de pro-colagénio em fibra de colagénio (CHOI et al., 2007). É sabido que o TGF-Beta estimula a síntese de colagénio, timp1 e tem sido demonstrado que o TGF-Beta diminui a expressão das metalloproteinase-1 (MMP-1) e aumenta a expressão do metallopeptidase inhibitor 1 (TIMP-1). TGF é expresso em pele humana normal, em queratinócitos e fibroblastos.(SHIN et al., 2005).
O colagénio é abundantemente encontrado na pele, tendões, vasos sanguíneos, cartilagem, ossos, córnea, estão presentes também nos interstícios de todos os outros tecidos e órgãos, com excessão do sangue, linfa e tecidos queratinosos.
O colagénio é uma proteína formada a partir de 19 cadeias a diferentes (cadeia a: denominação dada a cada cadeia polipeptídica que forma a tripla hélice do colagénio) e que associadas 3 a 3, dão origem à pelo menos 27 tipos diferentes de colagénio, que são classificados de acordo com as características da estrutura primária das cadeias a que formam a triple hélice. Cada cadeia A apresenta uma massa molecular de aproximadamente 100.000 mol/g e para cada caso o colagénio tipo I, a cadeia A-1 contém 1056 resíduos de aa e a cadeia A-2 1038 resíduos, dando origem a uma tripla hélice (SILVA, 2005).
O colagénio tipo I é constituído por três cadeias polipeptídicas do tipo a1 (I) a1 (I)’e a2 (I). Nos tecidos, é encontrado na forma de fibras com diâmetros ente 80 e 160 nm, formando a estrutura do sistema vascular, tendões, tecido ósseo e muscular (HAY, 1992). O colagénio tipo I é abundantemente encontrado no tecido cutâneo e também nos tendões, ossos e córnea.
O colagénio tipo I é formado por três cadeias polipeptídicas caracterizadas pela repetição de um triplete Gly-X-Y onde o X é geralmente uma Prolina (Pro) e Y é uma Hidroxiprolina (Hip). As posições X e Y, além da Prolina ou Hidroxiprolina, podem ser ocupadas por outos aminoácidos naturais. Esta estrutura corresponde à sua unidade monomérica e recebe o nome de Tropocolágeno (SILVA, 2005).
Analisando a composição química, os aminoácidos mais significativos no colagénio tipo I consistem em: 33% de Glicina, 12% Prolina e 11% Hidroxiprolina, 0,7% de de Hidroxilisina, não possui Triptofano (Trp) e os resíduos de Tirosina encontram-se exclusivamente na região dos telopeptídeos, que correspondem às regiões não helicoidais do tropocolágeno. Os aminoácidos polares correspondem a quase 40% da molécula, 11% são básicos e 9% ácidos, os demais 17% correspondem a aminoácidos hidroxilados. Aproximadamente 4% dos resíduos correspondem a amidas de Aspartato e Glutâmico (Glu). Uma característica que diferencia o colagénio de outras proteínas é a presença de alta concentração de glicina seguida de prolina e hidroxiprolina. O prolina e o hidroxiprolina se originam da hidroxilação dos resíduos de lisina e prolina após o processo de tradução (GOISSIS, 2008).
Um estudo, partindo da informação que o colagénio tipo I representa 90% do total de colagénio existente, estimou superficialmente que o número de monômeros de colagénio tipo I (tropocolágeno), no homem adulto é cerca de 1021 unidades. Sendo assim, o colagénio tipo I, é a molécula biológica com maior número de domínios funcionais existente no reino animal (GOISSIS, 2008).
São encontrados na natureza mais de 27 tipos de colagénios, sendo o colagénio tipo I o mais importante. O colagénio tipo I é responsável não somente pela manutenção da integridade da maioria dos tecidos, devido suas propriedades mecânicas (GOISSIS, 2008), mas também por agir nas funcionalidades teciduais em função de sua interação com as células presentes na matriz extracelular(MEC) (HAY, 1992).
Estudos têm mostrado que o colagénio tipo I apresenta uma unidade física conhecida como “período D”, a qual tem participação no controle de eventos biológicos que dependem da adesão celular sobre a matriz extracelular(MEC) para desencadear a expressão da atividade (DILULLO et al., 2002).
Este “período D” é caracterizado por apresentar uma distribuição ordenada de aminoácidos que tem origem na interação particular das moléculas de tropocolágeno para a formação das estruturas fibrilares que compõem a tripla hélice (CHAPMAN et al., 1990).
Estas interações são dependentes das alterações bioquímicas, assim como da ação mecânica sobre os tecidos (HYNES, 2002). Estes processos são afetados pela simples presença da sequência de aminoácidos arginina, glicina e aspartato na estrutura primária do colagénio tipo I, ou em outra proteína da matriz extracelular(MEC) como a fibronectina.
Esta sequência de aminoácidos arginina, glicina e aspartato é um dos determinantes mais importantes para adesão celular na matriz extracelular(MEC) (HYNES,2002; BHADRIRAJ e LINDA, 2000) apesar de existirem outras (KNIGHT et al., 1998;GOISSIS, 2008).
O colagénio e a elastina formam uma rede tri-dimensionalidade constituindo a arquitetura basal da derme, na qual dispersam outras substâncias e células. Os colagénios fibrilares são responsáveis pelas propriedades mecânicas e pela integridade estrutural dos tecidos. A elastina é caracterizada pela sua alta força química e física e especialmente por sua característica elástica (FREI et al., 1998;GARDNER et al., 1999).
A função do colagénio é manter íntegra a estrutura fibrilar, ao mesmo tempo em que esconde os sítios potenciais que dão origem a eventos celulares (KEENE et al.,2000). O sítio de ligação da decorina ao colagénio conforme estudo demonstra parece ser o mesmo, onde deformações estruturais ocorrem induzidas por ações mecânicas (BARENBERG et al., 1978).
A alteração da estrutura do colagénio do tipo I pela oxidação (VARANI et al.,2006) ou pela degradação proteolítica (VARANI et al., 2001) modifica sua atividade de crescimento e indução da proliferação celular.
“Os consumidores de hoje estão cada vez mais conscientes dos benefícios proporcionados por alimentos e bebidas nutricionalmente enriquecidos”
Saiba o que é o Colagénio hidrolisado
O colagénio é uma proteína primária do tecido conjuntivo, representando cerca de 30% das proteínas de origem animal. É considerado uma proteína-chave do organismo que assegura a coesão, elasticidade e regeneração da pele, cartilagens e ossos. Devido ao seu perfil específico de aminoácidos, as propriedades nutricionais e funcionais do Colagénio Hidrolisado têm sido demonstradas, incluindo: Controle de peso (Saciedade), prevenção e tratamento da osteoporose e da osteoartrite, na saúde e beleza da pele cabelo e unhas.
O Colagénio Hidrolisado contém 20 aminoácidos, incluindo 8 num total de 9 aminoácidos essenciais. Caracteriza-se pela predominância da glicina, prolina e hidroxiprolina, que representam cerca de 50% do teor total de aminoácidos. A concentração de glicina e prolina é 20 vezes mais alta do que em outras proteínas. Esta composição extremamente específica de aminoácidos proporciona ao Colagénio hidrolisado propriedades nutri-funcionais que não encontramos em outras fontes de proteínas.
Alta digestibilidade
Diversos estudos realizados demonstraram que o Colagénio Hidrolisado é altamente digerível. Apesar do colagénio nativo ser extremamente resistente e conhecido como não-digerível, o colagénio hidrolisado é desnaturado pode ser facilmente atacado pelas enzimas proteolíticas. Mais de 90% dos hidrolisados são digeridos e facilmente absorvidos após a ingestão oral. (Asghar e Henrickson, 1982 e Rousselot, 2007)
Dose recomendada
Provou-se que 9 gramas de Colagénio Hidrolisado por dia satisfazem os requisitos diários para que um adulto possa desfrutar dos efeitos benéficos na saúde das articulações, ossos e pele. (Adam, 1995 ; Moskowitz, 2000)
O Tecido Conjuntivo

O tecido conjuntivo ou conectivo é amplamente distribuído pelo nosso corpo. A principal função do tecido conjuntivo é o preenchimento de espaços vazios, fazendo a ligação de órgãos e de tecidos diversos, além de ser responsável pela sustentação, transporte e defesa.
Os tecidos conjuntivos são, portanto, responsáveis pelo estabelecimento e manutenção da forma do corpo. Este papel mecânico é dado por um conjunto de moléculas (matriz) que conecta e liga as células e órgãos, dando suporte do corpo. Do ponto de vista estrutural, os componentes do tecido conjuntivo podem ser divididos em três classes: células, fibras e substância fundamental. Diferente de outros tecidos que são formados apenas por células (epitelial, muscular e nervoso), o principal constituinte do conjuntivo é uma matriz. As matrizes extracelulares consistem em diferentes combinações de proteínas fibrosas e de substância fundamental. Substância fundamental é um complexo viscoso e altamente hidrofílico de macromoléculas aniônicas (glicosaminoglicanos e proteoglicanos) e glicoproteínas multiadesivas (laminina, fribonectina, entre outras) que se ligam a proteínas recetoras (integrinas) presentes na superfície das células bem como, a outros componentes da matriz, fornecendo desse modo, força tênsil e rigidez à matriz.
Fibras predominantemente de colagénio, constituem a pele, cartilagens, ossos, tendões, aponeuroses, cápsulas de órgãos, e membranas que envolvem o sistema nervoso central (meningens). As fibras de colagénio também constituem as paredes que existem dentro de vários órgãos, formando o componente mais resistente do estroma (tecido de sustentação) dos órgãos.
Os tecidos conjuntivos ou de sustentação constituem um amplo conjunto, com aspeto estrutural e consistência muito variável. Tendo como principal constituinte o colagénio, que representa 30% do nosso peso sólido na juventude, dão sustentação às estruturas conjuntivas, ósseas e cartilaginosas, e possuem elementos envolvidos em complexas funções, especialmente as ligadas ao metabolismo, calor do corpo, defesa e cicatrização.
Do conjunto de células que compõem o tecido cartilaginoso, os fibroblastos são os mais importantes, sendo o tipo de célula mais comum e mais abundante, as variedades dos tecidos conjuntivos propriamente ditos, cabendo-lhe o importante papel de sintetizar a maioria dos componentes extracelulares, as fibras colagénias, reticulares e as elásticas. Os fibroblastos formam os precursores das fibras colagénias, as moléculas de tropocolágeno, cuja polimerização irá dar origem ao colágeno propriamente dito.
Fibroblastos
A pele é o maior órgão do corpo humano e protege o corpo de várias agressões. A pele compreende a epiderme e a derme, constituindo o epitélio escamoso estratificado e o tecido conectivo respetivamente. A derme contém grande quantidade de componentes da Matriz Extracelular (MEC), como colagénio e GAGs (Glicosaminoglicanas), principalmente os produzidos pelos fibroblastos (CHAMPION et al., 1992).
Os fibroblastos são as células mais numerosas do tecido conjuntivo frouxo. Sintetizam colagénio e elastina, além de outras substâncias que farão parte da matriz extracelular.
Os fibroblastos são responsáveis pela formação das fibras colagénias, reticulares e elásticas, além de proteoglicanas. Portanto, os fibroblastos participam da formação de toda a Matriz Extracelular (MEC). No tecido conjuntivo de um adulto, os fibroblastos não se dividem com frequência, e entram em mitose apenas por conta de uma solicitação aumentada, por sobrecarga funcional ou em resposta a lesões (MORISCOT et al., 2004).
A obtenção de colagénio pelos fibroblastos da derme consiste na síntese de cadeias polipeptídicas individuais de colagénio tipo I e III conhecidas como moléculas precursoras chamadas pro-colagénio.

A síntese de colagénio tipo I, como a de qualquer proteína, se inicia no núcleo onde os genes codificadores das cadeias a1 e a2 são ativados e produzem os respetivos RNA mensageiros. Estes se deslocam do núcleo para o citoplasma, onde são traduzidos em cadeias polipeptídicas que são imediatamente internalizadas nas cisternas do retículo endoplasmático. No interior do retículo estes polipeptídeos sofrem processamento, sendo que o evento mais importante inclui a hidroxilação dos aminoácidos lisina e prolina. Posteriormente, lisina hidroxilada (hidroxilisina) ainda sofre um processo de glicosilação. Cada cadeia contém péptidos de registro nas suas extremidades, que garantem o alinhamento correto destas cadeias, bem como previnem a formação de fibrilas no interior da célula. As cadeias se organizam no interior do retículo endoplasmático em grupos de 3, formando as moléculas de procolágeno, precurssora da molécula de colagénio madura. Os resíduos de hidroxiprolina garantem a formação de pontes de hidrogênio entre as cadeias a, mantendo a coesão entre as mesmas. As moléculas de pro-colagénio são então secretadas dos fibroblastos por meio de vesículas. Na MEC as moléculas de pro-colagénio são digeridas por uma enzima também produzida e secretada pelos fibroblastos, o pro-colagénio peptidase. Finalmente o tropo-colagénio se associa espontaneamente para formar as fibrilas de colagénio (isso também ocorre nas moléculas de colagénio II e III). Certas proteoglicanas e glicoproteínas estruturais desempenham papel importante na agregação do tropocolágeno para formar as fibrilas e mesmo as fibras de colagénio (MORISCOT et al., 2004).
Matriz Extracelular (MEC)
A MEC é formada por glicoproteínas, colagénio, glicosaminoglicana e proteoglicanas como componentes estruturais mais importantes. Estes componentes são secretados pelas células e se organizam no meio extracelular por meio de interações múltiplas com recetores específicos da membrana plasmática (ZAGRIS, 2001). Estes componentes apresentam função estrutural e mecânica, além de exercerem controle sobre a pressão oncótica (pressão gerada pelas proteínas no plasma sanguíneo).

A MEC pode possuir componentes encontrados em todos os tecidos, ou exclusivos de apenas um tecido (STEVENS e LOWE, 1995). Os principais componentes da MEC estão indicados no esquema.
Componentes macromoleculares da MEC:
Glicoproteínas: Fibronectina, bronectina, tenascina, entactina e laminina. Essas macromoléculas estão envolvidas no processo de adesão celular. Elas contêm múltiplos sítios de ligação, podendo interagir entre si, com outras moléculas da MEC ou com a superfície celular. São responsáveis pela organização do colagénio, das proteoglicanas e das células em uma estrutura organizada, configurando o que chamamos de tecido.
Lamininas: São glicoproteínas caracterizadas por apresentar elevada massa molecular. São importantes na adesão celular, migração direcional, modulação mitogênica, direcionamento do axônio, manutenção do fenótipo de célula diferenciada e a indução de novas maneiras de expressão celular.
Entactina: está relacionada com a migração direcional da célula.
Fibronectina: é uma proteína formada por duas cadeias polipeptídicas iguais, e apresentam domínios múltiplos de adesão. Podem ligar-se ao colagénio. Tem importância também na regulação do gene responsável pela produção da colagenase, enzima específica para a degradação do colagénio.
Glicosaminoglicanas (GAGs): são componentes importantes nos processos que controlam a proliferação celular, a migração, a diferenciação e a manutenção das estruturas morfogenéticas.
A estrutura das glicosaminoglicanas conferem uma grande capacidade de retenção de água destas estruturas. Elas também são responsáveis por algumas interações célula-matriz, e consequentemente por alguns comportamentos celulares, como diferenciação e proliferação (REINERT e JUNDT, 1999; FREI et al., 1998).
As GAGs mais importante do ponto de vista fisiológico, são o ácido hialurônico, o sulfato de condroitina, o sulfato de dermatan, o sulfato de queratan e sulfato de heparam. Suas unidades básicas são dissacarídeos, formados por uma molécula de ácido urônico e uma de N-acetilgalactosamina ou N-acetilglucosamina. As GAGs apresentam alta massa molecular, com um número elevado de cargas negativas localizadas na superfície das células ou na MEC. O ácido hialurônico é o único, entre as GAGs, que não contém o grupo sulfato e também não está ligado a uma proteína central. Sua massa molecular pode variar entre 100.000 – 10.000.000 Da. Em relação à sua associação com proteínas.
As GAGs podem ser divididas em dois grupos:
Grupo dos ácidos hialurônicos: moléculas de alta massa molecular que formam na MEC complexos com as proteoglicanas sem a participação de ligações covalentes.
Grupo das Proteoglicanas: é composto por macromoléculas formadas pela associação das outras GAGs, por meio de ligação covalente. As proteoglicanas consistem em uma macromolécula formada por uma proteína central estrutural, na qual várias GAGs se ligam covalentemente. Esta estrutura liga-se então a um ácido hialurônico, formando uma proteoglicana. As proteoglicanas participam de vários processos celulares que incluem a proliferação, a migração, a adesão e a agregação celular. Além disso, são importantes no controle de processos inflamatórios e remodelagem (HOSHI et al., 1999).


Os vários tipos de glicosaminoglicanos que podem associar-se à proteínas para constituir as proteoglicanos, com exceção do ácido hialurônico. Os proteoglicanos colaboram para a manutenção de um grande espaço de hidratação na matriz extracelular.
Osteopontina: Embora seja uma glicoproteína é descrita separadamente. É encontrada na MEC de todos os tecidos, mas tem função importante no tecido ósseo. Apresenta vários domínios de adesão de osteoblastos e osteoclastos.
Elastina: Forma as fibras elásticas. As células produtoras de elastina na pele são os fibroblastos. Como o colagénio, a elastina é rica em glicina e prolina. Também possui resíduos de aminoácidos polares como aspartato, glutamato, entre outros.
Além destes, a elastina contém dois aminoácidos incomuns, a desmosina e a isodesmosina, formados por ligações covalentes entre os quatro resíduos de lisina. Essas ligações cruzadas são responsáveis pela consistência elástica da elastina, que é cinco vezes mais extensível que a borracha.
Fatores do envelhecimento da pele
Os tecidos passam por mudanças de acordo com a idade, sendo que, na pele, essas mudanças são mais facilmente reconhecidas. Atrofia, rugas e lassidão são os sinais mais aparentes de uma pele envelhecida. Estas mudanças são determinadas por forças ambientais tais como radiação ultravioleta, assim como por fatores internos, como alterações no tecido conjuntivo da derme.
Alterações no tecido conjuntivo, que atua como alicerce estrutural para a pele delineiam essas mudanças na aparência externa. A espessura da pele e suas propriedades viscoelásticas não dependem apenas da quantidade de material presente na derme, mas também de sua organização estrutural. Uma das principais causas do envelhecimento é a perda de colagénio no organismo. Os músculos ficam flácidos, a densidade dos ossos diminui, as articulações e os ligamentos perdem elasticidade e força motora. A perda de colagénio ocorre a partir dos 30 anos, quando o corpo passa a perder 1% da proteína ao ano. As alterações na pele durante o envelhecimento podem ser vistas nas suas diferentes camadas e dependem de fatores individuais, genéticos, que sofrem interferência dos fatores externos e internos, aos quais a pele foi exposta durante a vida.
A firmeza da pele, a elasticidade e o tonus são gradualmente perdidos com o envelhecimento. Estas mudanças originadas na derme estão relacionadas com a diminuição da habilidade das células, particularmente os fibroblastos, em regenerar moléculas que compõem a Matriz Extracelular (MEC). O envelhecimento da pele é caracterizado pela redução da espessura da epiderme e pelo achatamento da membrana basal. Durante o envelhecimento cutâneo a epiderme e a derme tornam-se atrofiadas e finas (YAMAMOTO et al., 2006; FREI et al., 1998).
O envelhecimento leva a uma progressiva diminuição de todos estes elementos na pele (FREI et al., 1998, GARDNER et al., 1999, HUAXU et al., 2008). Além disso, são modificadas a organização do tecido e a organização supra-molecular das moléculas extracelulares. Estudos histológicos da espessura da epiderme mostraram um descréscimo 20% da epiderme em peles foto-protegidas por período vital (YAMAMOTO et al., 2006; FREI et al., 1998).
O processo de envelhecimento da pele pode ser dividido em envelhecimento interno e foto-envelhecimento. A pele envelhecida naturalmente é macia, pálida e enrugada. Em contraste, a pele foto-envelhecida é áspera e associada com despigmentação e telangiectasia (A telangiectasia é uma modificação da rede capilar que associa multiplicação, anomalia de estrutura e dilatação dos vasos). Alterações no colagénio, o principal componente estrutural da pele, tem sido sugeridas como a causa das mudanças como as rugas e a perda de elasticidade da pele, observadas no foto ou natural envelhecimento.
O envelhecimento provoca modificações no tecido conectivo da derme. As bandas de colagénio nas pessoas jovens são finas e os fibroblastos são células ativas e em estreito contato com os feixes de colagénio (IMAYAMA e BRAVERMAN, 1989). As fibras de colagénio em pessoas idosas são fragmentadas e os fibroblastos estão em repouso, sem nenhum contato com o colagénio. A lesão mais importante no envelhecimento é a destruição da relação entre os fibroblastos e a matrix intersticial.
Com o envelhecimento, mudanças maiores podem ser vistas dentro dos componentes do tecido conectivo da derme. O colagénio perde sua aparência regular e fascicular, há diminuição de material elástico e a população de fibroblastos torna-se fraca. O resultado do envelhecimento dermal é diferente para cada indivíduo e está relacionado com fatores genéticos e a exposição a múltiplos agentes internos e externos (PIERAGGI et al., 1984).
O colagénio muda tanto qualitativamente quanto quantitativamente com o envelhecimento. As mudanças qualitativas refletem-se na diminuição da solubilidade e na alteração de várias propriedades físicas da molécula. O colagénio fica mais estável com a idade. À medida que a pessoa envelhece, aumenta a rigidez e a perda da elasticidade do tecido conjuntivo.
A elasticidade da pele diminui com a idade, pois a elastina mostra uma diminuição progressiva no seu conteúdo de lisina e de ácido glutamínico. A diminuição dos resíduos de lisina também leva à diminuição de ligações cruzadas entre eles, causando uma diminuição da elasticidade da molécula de elastina. Também ocorre uma diminuição da produção de elastina, devido a uma diminuição da atividade metabólica e do número de fibroblastos.
O termo envelhecimento aplica-se também a todas as alterações químicas e estruturais da Matriz Extracelular (MEC). São alterações lentas. O resultado é a redução na renovação celular e perda das propriedades físicas dos tecidos, o que diminui a sua flexibilidade e permeabilidade (BAILEY et al., 1998).
“O colagénio é produzido naturalmente pelo nosso organismo desde que nascemos”
Colagénio e o controle de peso
O aumento do número de indivíduos que estão com sobrepeso e obesidade em todo o mundo é um desafio de saúde pública. Hoje, as previsões para a prevalência de sobrepeso e obesidade quase sempre indicam um aumento. Pessoas de todas as idades e origens enfrentam algum tipo de má nutrição. Como consequência, as taxas de diabetes e outras doenças relacionadas são crescentes.
Pacientes são definidos como sobrepeso e obesidade pelo acumulado anormal ou excessivo de gordura se têm, levando a uma possível diminuição da saúde. Segundo a definição da Organização Mundial de Saúde, o excesso de peso é definido por um (Índice de Massa Corporal) IMC igual ou superior a 25, e obesidade pelo IMC igual ou maior que 30. O IMC é um índice simples relativas peso e altura, e é calculado como o peso em quilos dividido pelo quadrado da altura em metros (kg / m²).
Números da obesidade e sobrepeso no mundo
Segundo as últimas projeções da Organização Mundial de Saúde, aproximadamente 1,6 bilhão de adultos (mais de 15 anos) estavam acima do peso em 2005, e 400 milhões eram obesos. As previsões para 2015 não são muito otimistas: cerca de 2,3 bilhão de adultos com sobrepeso e serão mais de 700 milhões serão obesos. É principalmente nos países desenvolvidos de que a pandemia está crescendo, mesmo as populações urbanas dos países de baixa e média renda, começaram a sofrer com isso também.
Nos Estados Unidos, 41,8% da população era obesa em 2005, e as previsões indicam que 53% serão obesos até 2015. No entanto, este grave problema de saúde começou a afetar de forma significativa em vários outros países, como México, onde a obesidade afeta 34,3% da população, a África do Sul, onde 35,2% são afetados ou até mesmo o Egito, onde 45.5% da população são obesos.
O que causa a obesidade e o que é sobrepeso?
A causa fundamental é um desequilíbrio energético entre as calorias consumidas e as calorias gastas por exemplo, entre o que comer e o que nós usamos.
Embora possa haver vários fatores envolvidos no aumento da prevalência de indivíduos obesos e com sobrepeso, existem dois princípios fundamentais:
• Uma mudança global em dieta para aumento da ingestão de energia densa alimentos que são ricos em gordura e açúcares, mas pobres em vitaminas, minerais e outros micronutrientes.
• A tendência para a diminuição da atividade física, devido à natureza cada vez mais sedentária de muitas formas de trabalho, mudando os modos de transporte, e a urbanização crescente.
Consequência para a saúde
Estar acima do peso e obesas podem levar a sérios problemas de saúde. O risco de doenças cardiovasculares (principalmente doenças cardíacas e acidente vascular cerebral). Número um no mundo causa de morte, matando 17 milhões de pessoas a cada ano. Diabetes, lesões músculo-esqueléticas (especialmente artrite) e alguns tipos de câncer (mama, endométrio e cólon) são, também, significativamente maior em pessoas com sobrepeso e obesidade. Um IMC maior leva a um maior risco.
Segundo a Organização Mundial de Saúde, o excesso de peso e obesidade, bem como as respectivas doenças crônicas, são largamente evitáveis. Entre outras sugestões, a OMS recomenda que os indivíduos alcançem um balanço energético e um peso saudável, e aumentem a atividade física.
O colagénio hidrolisado tem um efeito significativamente saciante
O efeito saciante de colagénio hidrolisado também tem sido investigado recentemente. Um estudo randomizado experimental foi realizado em 24 indivíduos. O objetivo foi comparar os efeitos de vários cafés da manhã contendo caseína, soja, soro de leite, albumina, Colagénio Hidrolisado com triptofano sobre a saciedade subseqüente e consumo de energia.
Os resultados mostram que as pessoas consomem um café da manhã que contém 10 ou 25% da energia fornecida por Colagénio Hidrolisado ou Colagénio Hidrolisado com triptofano tiveram um consumo de energia reduzido de cerca de 20% no almoço a seguir, que foi relacionado aproximadamente 40% de redução no apetite do que as pessoas que consumiram um café da manhã com caseína, soja ou o soro de leite. Colagénio Hidrolisado e colagénio hidrolisado suplementado com triptofano são formas de proteínas que são saciam de 30 a 50% mais de caseína, a soja ou o soro de leite.
Mecanismo de saciedade induzido pelo consumo de proteínas
Vários estudos têm demonstrado que as proteínas têm um poderoso efeito saciante. No entanto, os mecanismos pelos quais proteínas afetam a saciedade ainda não estão claros, e várias propostas foram apresentadas por cientistas.
• A primeira sugestão é que os efeitos saciantes da proteína podem envolver cinética gástrica. Alguns cientistas demonstraram que altas concentrações de proteínas no estômago pode retardar o esvaziamento gástrico, devido à precipitação de algumas proteínas em pH gástrico, um fenômeno que inibe o comportamento normal de enzimas envolvidas no metabolismo das proteínas. Proteínas digeridas, por exemplo, péptidos, podem, possivelmente estimular a secreção de colecistoquinina (CCK) em células intestinais. CCK também é conhecido por retardar o esvaziamento gástrico. Este hormônio afeta o nervo vagal que controla a abertura do piloro, o fim do estômago.
No entanto, há grande variação entre as taxas de esvaziamento gástrico para várias proteínas, as taxas de estar dependente das propriedades físico-químicas, da quantidade e da estrutura de cada proteína. A presença de outros macronutrientes também pode influenciar o esvaziamento gástrico.
• A segunda sugestão é que as proteínas também podem estimular os hormônios que estão envolvidos na saciedade. Não só este mecanismo complexo envolver vários hormônios, como a CCK, GLP1, GIP, péptido YY e polipeptídeo pancreático, mas cada um dos mecanismos envolvidos podem ser diferentes.
• Em terceiro lugar, as proteínas podem modular a termogênese para afetar a saciedade. Isto pode induzir um aumento da saciedade, como gasto de energia e saciedade são positivamente correlacionados (18). Um estudo recente investigou a resposta hormonal de insulina, um sinal de saciedade metabólica e GLP-1, um hormônio inibidor do apetite e redução da ingestão alimentar em homens de peso normal, para lançar mais luz sobre os efeitos específicos saciantes de colagénio hidrolisado. A Termogênese também tem sido sugerida em relação ao colagénio hidrolisado, principalmente porque é uma proteína incompleta e sua oxidação pode exigir ainda mais energia do que para outras proteínas.
Para resumir, embora vários dos mecanismos que afetam a saciedade ainda não estão claros, é provável que vários eventos ocorrem em conjunto, após a ingestão de proteínas: 1) a taxa de esvaziamento gástrico é reduzido, tornando o estômago cheio por um período mais longo, 2) ingestão de alimentos é inibida pelo cérebro, e 3) o gasto energético é aumentado, estimulando a cascata da saciedade.
“A alimentação aliada com produtos estimuladores de colagénio tem efeitos firmadores incríveis na pele!”
Colagénio hidrolisado e a beleza da pele
Linhas finas, rugas e perda de elasticidade são sintomas comumente associados com o envelhecimento da pele. A exposição ao ambiente e a diminuição natural da renovação celular, contribuem para outros sinais menos frequentemente associados com o envelhecimento: pele manchada ou seca.
Manter a quantidade de colagénio é a chave para uma pele bonita. Glicina, prolina, alanina e hidroxiprolina são os principais aminoácidos constituintes do colagénio, a substituição destes aminoácidos é necessária para manter a quantidade de colagénio em níveis saudáveis e, assim, prevenir o envelhecimento da pele.
Mecanismo de Ação
Este comentário compila a informação científica disponível, a literatura existente e resultados dos estudos clínicos. O colagénio hidrolisado é um ingrediente bioativo que melhora o teor de umidade da epiderme e previne o envelhecimento da pele.
Colagénio Hidrolisado é usado atualmente em vários campos, incluindo alimentos funcionais, bebidas e suplementos dietéticos. Vários estudos, demonstraram que o Colagénio Hidrolisado é altamente digerível. Se colagénio nativo é muito resistente e considerado como indigestível, colagénio hidrolisado pode ser facilmente atacado por enzimas proteolíticas. Mais de 90% do hidrolisado são digeridos e absorvidos rapidamente após a ingestão oral. Como ingrediente alimentar, a ingestão de colagénio hidrolisado tem sido reportado como seguro.
Para ser ativo, Colagénio Hidrolisado deve ter uma excelente biodisponibilidade. Isto foi confirmado em animais e humanos após a administração oral: 95% foi absorvido dentro primeiras 12h.
Os péptidos de colagénio derivados de hidroxiprolina apareceram no sangue humano após jejum de 12h. Seu valor aumentou após ingestão de colagénio hidrolisado com um nível de pico após 2h e, em seguida, diminuiu para metade após 4h da ingestão.
Quando colagénios tipo I são digeridos pela colagenase, os péptidos resultantes são quimio-atrativos para fibroblastos. A resposta quimiotática de fibroblastos dérmicos de péptido colagénio derivado foi quantificada através de um ensaio in vitro.
Além disso, sintéticos di e tri-peptídeos contendo Hyp também foram quimiotáticos induzindo respostas do organismo. Péptidos de colagénio pode atuar como mensageiro e desencadear a síntese e reorganização das fibras de colagénio novo, estimulando células de fibroblastos. Alguns estudos mostram que o Colagénio Hidrolisado aumenta a densidade de fibroblastos e o diâmetro das fibrilas de colagénio na derme. O colagénio hidrolisado pode melhorar a resistência mecânica da pele, aumentando a proporção decorina.
A decorina interage com o colagénio e influencia a formação de fibras de colagénio, regulando a agregação excessiva de colagénio. Estudos clínicos mostram que o aumento da elasticidade da pele vem da melhor coesão das fibras de colagénio. Alguns estudos clínicos têm demonstrado que a ingestão oral de 5 a 10g por dia de colagénio hidrolisado tem um efeito positivo sobre os tecidos humanos contendo colagénio, como a pele.
Isto implica que a ingestão de colagénio hidrolisado melhora a função da parte mais externa da epiderme. Por isso, pode aumentar volume das células da epiderme, acelerando a água se move através da camada de pele, melhorando a função de ligação de água da parte mais externa da epiderme e impedindo a formação rugas, estimulando a síntese de colagénio.
A ingestão de colagénio hidrolisado melhora a hidratação e suavidade da pele.

Pele envelhecida, com rugas.

Pele reconstituída.
O colagénio hidrolisado e a saúde dos ossos e articulações

A Cartilagem consiste em um único tipo de células, os condrócitos embutidos na matriz extracelular formada por dois componentes principais: colagénio tipo II que confere resistência à tração para o tecido e agrecan (sulfato de controitina) que fornece a capacidade de cartilagem para resistir à força de compressão. A síntese e recomposição organizadas da matriz extracelular assegura e mantém a bioquímica característica da cartilagem.
Na osteoartrite, a forma mais comum de artrite, esta regulação é interrompida pela presença de moléculas pró-inflamatórias que fornecem o estímulo para as enzimas que degradam a matriz extracelular. Estas enzimas degradam a agrecan e colagénio, resultando na perda de cartilagem e função.
Esta degeneração crônica das articulações é considerada pela Organização Mundial Organização Mundial de Saúde como uma das top dez doenças incapacitantes nos países desenvolvidos países. Para aqueles que são afetados, as consequências são importantes porque 80% apresentam limitações de movimento, e 25% não podem executar suas principais diários atividades da vida.
Todas as articulações podem ser afetadas, embora ocorra com mais frequência sobre o joelho e quadril e na coluna vertebral. Em estágios avançados, é extremamente doloroso.
A osteoartrite é geralmente devido ao processo de envelhecimento, mas osteoartrite devido a fatores externos também tem sido relatados, por exemplo, em pessoas cujas atividades envolvem stress das articulações, como atividades esportivas ou mesmo no trabalho, e excesso de peso também pode causar osteoartrite.
Com o aumento da longevidade da população, as desvantagens do envelhecimento tornam-se aparentes: duas das principais preocupações de saúde são osteoartrite e osteoporose, principais causas de dor e incapacidade. É agora sabido que o Colagénio Hidrolisado pode ajudar a manter a saúde óssea e articular prevenindo estas doenças.
Ossos
Quando a massa óssea está funcionando bem, existe uma constante rotatividade de tecido para assegurar que o osso permanecerá forte. Na osteoporose, no entanto, há um desequilíbrio entre a formação e reabsorção óssea, resultando em perda de massa e uma deterioração estrutural do tecido ósseo.
Não há realmente nenhuma forma típica da osteoporose, depende muito da causa, do sexo e da idade da pessoa. No entanto, dois tipos principais da osteoporose têm sido identificados:

Osteoporose primária (tipo I) é conhecido como o osteoporose pós-menopausa e é causada pela drástica redução nos níveis de estrogênio subsequente à menopausa. Estes hormônios exercem influência sobre os sistemas de outros hormônios que estão envolvidos no metabolismo ósseo.
Osteoporose secundária (tipo II) é conhecido como a osteoporose senil. Ocorre em homens e mulheres mais velhos, geralmente após a idade de 70 anos, e pode ser devido à inatividade.
Osteoporose no mundo

De acordo com a Organização Mundial da Saúde Organização, 15% daqueles entre 50 anos - 59 anos de idade, e 70% das pessoas acima de 80, sofrem desta deterioração dos ossos, a maioria muitas vezes levando a fraturas de quadril, espinha, e no pulso. Fratura da anca, o mais comum de destes, regularmente requer hospitalização. É fatal em 20% dos casos, e desativa permanentemente mais 50% e apenas 30% conseguem se recuperar totalmente.
De acordo com a Datamonitor (2009), a incidência de osteoporose tem aumentado em todo o mundo desde 2003, como nos EUA (2,5% ao ano) ou a Índia (1,9% ao ano), e vai continuar crescendo.
Artrite no mundo
No mundo estimativa, a artrite afeta 9,6% dos homens e 18% das mulheres com idades mais de 60 anos.
Além disso, de acordo com Datamonitor (2009), a incidência artrite tem aumentado e todos os países desde 2003, tais como na Índia (2,3% ao ano) ou Brasil (2,1% ao ano), e deve continuar a crescer.

Colagénio hidrolisado é o ingrediente perfeito para manter a saúde dos ossos e das articulações
Colagénio, que representa 90% da massa orgânica do osso, foi identificado como eficaz na prevenção de doenças ósseas. Vários estudos têm demonstrado que a ingestão diária de 10g por dia de Colagénio Hidrolisado por 4-24 semanas, aumenta densidade mineral óssea.
Pesquisadores lançaram luz sobre o mecanismo de ação do colagénio hidrolisado, e mostraram que a matriz extracelular na qual as células crescem é determinante para sua diferenciação.
Eles demonstraram que quando os péptidos do Colagénio Hidrolisado estão presentes nesta matriz, os osteoblastos, células responsáveis pela formação óssea, são preferencialmente estimulados, ao invés de osteoclastos, as células envolvidas na reabsorção óssea. Estes desencadeiam a formação óssea.
O estudo clínico relatado por Moskowitz, realizado em várias populações por um período variando de 30 a 90 dias, demonstrou um efeito positivo sobre a redução da dor nas articulações com a dose de 10g de colagénio hidrolisado por dia. O efeito foi ainda mais pronunciado em pacientes que sofrem com sintomas mais graves.
Outro estudo mais recente realizado avaliou a eficácia de colagénio hidrolisado em um grupo controlado, no qual 250 indivíduos com osteoartrite primária do joelho receberam 10g de colagénio hidrolisado ao dia por 6 meses. Os resultados mostraram uma melhora significativa no conforto da articulação do joelho, sendo mais beneficiados os pacientes com maior grau de deterioração das articulações.
A eficácia do colagénio hidrolisado também foi comprovada em atletas com dor nas articulações relacionada com a atividade. Em um estudo de 24 semanas que foi realizado em 2008, 147 indivíduos que competiam foram recrutados, e foram aleatoriamente divididos em dois grupos: um grupo recebendo um líquido com 10g de colagénio hidrolisado, e outro grupo que recebeu placebo.
No final do estudo, os participantes foram avaliados por médicos e foi demonstrado estatisticamente, significativa melhora nas dores nas articulações em repouso, ao caminhar, em pé ou carregando algum objeto pesado.
O uso diário de colagénio Hidrolisado na dose de 10g proporciona:
• Restauração da densidade mineral óssea para níveis saudáveis
• Aumento do tamanho dos ossos e os torna mais fortes
• Estimula a formação óssea ao invés da reabsorção, estimulando assim o seu crescimento
• Reduz de forma rápida de eficiente as dores nas articulações que de alguma forma sofreram grande degradação
• Acumula nas cartilagens após 12 hora da ingestão tornado o tratamento rápido e suave
“O colagénio é uma proteína produzida naturalmente pelo corpo”
Colagénio e o equilíbrio proteico em pessoas idosas
Dentre várias infermidades que acomete os idosos, Podemos destacar as doenças reumáticas, osteoporose e sarcopenia. Todas são doenças típicas da terceira idade e que podem ser prevenidas utilizando-se de boa alimentação, atividades físicas regulares e suplementação proteica com péptidos de colagénio (colagénio hidrolisado).
Sarcopenia: Perda de massa muscular em pessoas idosas.
A sarcopenia é associado à idade perda de massa muscular ligada a:
• Aumento da gordura corporal
• Diminuição da taxa metabólica basal e necessidades energéticas diárias
• Perda de massa óssea
• A intensidade reduzida e estado funcional

A osteoporose e artrite são doenças que aparecem na terceira idade devido a diminuição da atividade regenerativa da matriz extracelular, responsável pela estrutura das cartilagens, ossos e pele, entre outras. Quando a atividade diminui, a degradação da matriz passa a ser maior que a regeneração, por isso os ossos ficam mais fracos, começam as dores nas juntas, e a pele fica seca e enrugada.
A suplementação com colagénio hidrolisado é fundamental para uma boa saúde na terceira idade.
Embora mais estudos sejam necessários para avaliar a incidência global da sarcopenia, um estudo em 2002 mostrou que era prevalente em 27% dos homens e 23% das mulheres com idade superior a 64 anos nos Estados Unidos. A incidência foi ainda maior em homens e mulheres que tem 80 anos ou mais (53% e 31%, respetivamente).
Como a idade geral da população está aumentando, a incidência de sarcopenia, tende a aumentar. Para neutralizar esses efeitos, é necessário que os indivíduos recebem uma dieta de proteína adequada, isso permite a manutenção da massa magra do corpo e fornece quantidades adequadas de aminoácidos para a síntese proteica em todos os tecidos.
No entanto, foi demonstrado que o consumo de uma dieta eu-calórica que fornece o consumo recomendado de proteína (0,8 g de peso corporal/kg/dia para um adulto saudável) resulta em uma perda significativa de massa muscular em homens e mulheres saudáveis mais velhos. A ingestão recomendada, portanto, aumentou a 1g/kg de peso corporal/dia para idosos.
Colagénio hidrolisado: o suplemento ideal para aumentar a ingestão de proteína dietética em pessoas idosas
Tendo em conta que muitos idosos consomem uma dieta relativamente pobre em proteína, ao mesmo tempo que as exigências na dieta são maiores. Os suplementos de proteína de alta qualidade e com pouca gordura tem se mostrado eficaz para reduzir as complicações e diminuir a mortalidade para aqueles idosos em ambiente hospitalar.
Um estudo recente comparou o balanço de nitrogênio de dois suplementos proteicos com mulheres de idades entre 65-85 anos de idade.
Os resultados mostraram que as mulheres que foram suplementadas com soro de leite tiveram diminuição da massa magra enquanto as que foram suplementadas com colagénio hidrolisado ganharam mais massa magra e reduziram a gordura. A excreção de nitrogênio foi maior durante o consumo suplemento whey do que durante o consumo de colagénio hidrolisado. A razão para este efeito positivo em doentes que tomaram colagénio hidrolisado pode ter sido devido ao fato de que o Colagénio Hidrolisado contém uma alta proporção de aminoácidos dispensáveis que tem baixo peso molecular e que contém mais de um átomo de nitrogênio.
Estes resultados indicam que o suplemento de proteína de Colagénio Hidrolisado mantém o equilíbrio de nitrogênio e preserva a massa magra do corpo melhor do que o suplemento proteico de soro de leite, durante o consumo de uma dieta proteica relativamente baixa, como é frequentemente o caso em pessoas idosas.
Vitaminas e Minerais e suas funções no organismo humano
Classificadas como micronutrientes, os minerais e as vitaminas são necessárias em quantidades bem menores (algumas gramas ou microgramas) em comparação com as proteínas, as gorduras e os carboidratos, embora sejam essenciais para uma boa nutrição. Elas contribuem para que o organismo funcione corretamente e se mantenha saudável.
Vitaminas
Vitamina A - Retinol
O Retinol desempenha papel essencial na visão, crescimento, desenvolvimento dos ossos, desenvolvimento e manutenção do tecido da pele, processo imunológico e na reprodução. Aproximadamente 90% da vitamina A do organismo é armazenada no fígado; o remanescente é armazenado em depósitos de gordura, pulmões e rins.
Vitamina B1 - Tiamina
A tiamina tem papéis essenciais na transformação de energia e na condução de membranas e nervos. É necessária no metabolismo de gorduras, proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. É absorvida por transporte ativo no meio ácido do duodeno. A absorção pode ser inibida pelo consumo de álcool.
Vitamina B2 – Riboflavina
A Riboflavina desempenha um papel importante na construção e manutenção da pele, formação de anticorpos e hemácias, estímulo à assimilação dos sais ferrosos e ao metabolismo das proteínas.
Vitamina B3 – Niacina, Nicotinamida ou Ácido Nicotínico
A niacina está presente em coenzimas essenciais para as reações de oxidação-redução envolvidas na liberação de energia por carboidratos, gorduras e proteínas. Desempenham importante papel no metabolismo energético celular e na reparação do DNA, remover substâncias químicas tóxicas do corpo e auxiliar a produção de hormônios esteróides pelas glândulas supra-renais, como os hormônios sexuais e os relacionados ao estresse, reduz o colesterol total e aumenta o HDL.
Vitamina B5 - Ácido Pantogênico
O ácido pantotênico é essencial para o metabolismo celular. Está envolvido na liberação de energia do carboidrato, na degradação e metabolismo de ácidos graxos, na síntese do colesterol, fosfolipídeos, hormônios esteróides e porfiria para hemoglobina e colina. Ajuda a controlar a capacidade de resposta do corpo ao stress, atua na produção dos hormônios supra-renais, na formação de anticorpos, é necessária para produzir esteróides vitais como a cortisona.
Vitamina B6 - Piridoxina
Ela está envolvida no metabolismo dos aminoácidos, no funcionamento do sistema nervoso e também na saúde da pele. Assimila adequadamente a proteína e a gordura Ajuda na conversão do triptofano, que é um aminoácido essencial em niacina, contribui para evitar diversas perturbações nervosas e da pele, promove a síntese de ácidos nucléicos antienvelhecimento, funciona como um diurético natural, ajuda a reduzir a secura na boca e problemas para urinar causados por antidepressivos tricíclicos, reduz espasmos musculares noturnos, cãibras nas pernas, dormência nas mãos e algumas formas de neurite nas extremidades.
Vitamina B12 – Cobalamina ou Cianocobalamina
A cobalamina é essencial para o funcionamento normal do metabolismo de todas as células, especialmente para aquelas do trato gastrointestinal, medula óssea e tecido nervoso. A concentração mais elevada de cobalamina é encontrada no fígado. Ela é liberada no rim conforme a necessidade da medula óssea e outros tecidos.
Folato
O ácido fólico atua na formação de produtos intermediários do metabolismo, que por sua vez estão envolvidos na formação celular. Está presente na síntese do DNA e RNA e também tem papel na formação e maturação das hemácias e leucócitos.
Vitamina C – Ácido Ascórbico
A vitamina C é a vitamina antiescorbútica. Embora o escorbuto tenha sido descrito pela primeira vez durante as Cruzadas, a inter-relação específica entre escorbuto, frutas cítricas e ácido ascórbico não foi estabelecida até o século XX. O ácido ascórbico é absorvido a partir do intestino delgado para o sangue por um mecanismo ativo e, provavelmente, também por difusão. Passa rapidamente para dentro dos tecidos adrenais, do rim, fígado e do baço. As quantidades excessivas são excretadas na urina. Sua habilidade de perder e captar hidrogênio lhe garante um papel essencial no metabolismo. O ácido ascórbico está envolvido na síntese do colágeno, no desenvolvimento do tecido conjuntivo, no processo de cicatrização e recuperação após queimaduras e ferimentos, na resistência a infecções, na absorção do ferro, entre outras funções. É importante na resposta imune e em reações alérgicas. A vitamina C carrega a fama de proteger contra o resfriado. Vários estudos foram realizados, sem alcançar uma decisão unânime. Acredita-se, porém, que os benefícios pelo ácido ascórbico estejam mais na redução da severidade dos sintomas da gripe do que na prevenção do resfriado.
Vitamina D - Calciferol
A vitamina D é uma denominação genérica para os diversos compostos que possuem a propriedade de prevenir e curar o raquitistmo – os mais importantes são o calciferol (ergosterol ou vitamina D2) e o colecalciferol (vitamina D3). Ela é importante no processo de absorção de cálcio e fósforo do intestino, mineralização, crescimento e reparo dos ossos. Nos seres humanos, a vitamina D3 é formada na pele, pela ação dos raios ultravioletas da luz solar sobre um elemento (7-deidrocolesterol) presente na epiderme.
Vitamina E - Tocoferol
Um dos anti-oxidantes mais importantes. vital para todos os tecidos e para o sangue. Atua sobre a imunologia, os processos de envelhecimento, as cardiopatias, os hormônios da fertilidade, os problemas da menopausa (tensão mental, insônia e problemas psicológicos), a degeneração dos sistema nervoso e a senilidade precoce. Previne a distrofia muscular, problemas congênitos, necrose do fígado, rejuvenece os vasos sangüíneos e todo o organismo, alivia as varizes e diminui a tensão arterial. Combate problemas de pele a calvice. Alivia as cãimbras musculares. Previne o aborto expontâneo. Aumenta o vigor sexual e atlético.
Vitamina K
A vitamina K é necessária principalmente para o mecanismo da coagulação sanguínea, que nos protege de sangrar até à morte a partir de cortes e feridas, bem como contra as hemorragias internas. A vitamina K é essencial para a síntese da protrombina, uma proteína que converte o fibrinogénio solúvel em circulação no sangue numa proteína bastante insolúvel chamada fibrina, o componente principal de um coágulo sanguíneo. Os compostos com actividade de vitamina K são essenciais para a formação de protrombina (factor de coagulação II) e de pelo menos outras cinco proteínas (factores VII, IX e X e proteínas C e Z), envolvidas na regulação do sangue. A vitamina K tem um papel importante na produção de resíduos de y-carboxiglutamato a partir do aminoácido ácido glutâmico. Na ausência de vitamina K, os factores proteicos são sintetizados, mas não são funcionais.
Vitamina H - Biotina
É uma vitamina sintetizada por bactérias. Ela serve como transportador de dióxido de carbono ativado. Funciona no metabolismo das proteínas e dos carboidratos. Ajuda no tratamento preventivo da calvície, acalma as dores musculares,. alivia a eczema e a dermatite, mantém a pele e sistema circulatório saudáveis, quebra gorduras e proteínas, tem papel importante no crescimento de cabelos e ajuda no trabalho das outras vitaminas B.
Minerais
Cálcio
O cálcio é o quinto elemento mais abundante no organismo. Além de sua função na construção de ossos e dentes, o cálcio também tem uma série de papéis metabólicos: afeta a função de transporte das membranas celulares, influencia a transmissão de íons através das membranas de organelas celulares, a liberação de neurotransmissores, a função dos hormônios protéicos e a liberação e ativação de enzimas dentro e fora das células. O cálcio também é necessário funcionamento do cérebro e regulação do batimento cardíaco.
Cloro
Esse mineral é um dos mais importantes na regulação da pressão osmótica, pois o cloro ionizado, juntamente com o sódio, mantém o balanço aquoso. Participa no equilíbrio ácido-base e na manutenção do Ph sangüíneo. O cloro secretado pela mucosa gástrica como ácido clorídrico acarreta a acidez necessária para a digestão no estômago e para a ativação de enzimas.
Cobre
O cobre é essencial para diversas funções orgânicas, como a mobilização do ferro para a síntese da hemoglobina, a síntese do hormônio da adrenalina e a formação dos tecidos conjuntivos.
Ferro
O organismo adulto contém de 3 a 5 g de ferro, aproximadamente 2.000 mg como hemoglobina e 8 mg como enzimas. O ferro é bem conservado pelo organismo: aproximadamente 90% é recuperado e reutilizado extensivamente. O ferro tem um papel no transporte respiratório do oxigênio e dióxido de carbono e é uma parte ativa das enzimas envolvidas no processo de respiração celular. Também parece estar envolvido na função imune e no desempenho cognitivo. No organismo, tem dupla origem: ferro exógeno, ingerido com os alimentos, e ferro endógeno, proveniente da destruição das hemácias, que libera cerca de 27 mg do metal, em seguida reutilizado.
Fósforo
O fósforo, um dos elementos mais essenciais, está em segundo lugar depois do cálcio em abundância nos tecidos humanos. Tem numerosas funções críticas no organismo. Algumas delas: O DNA e o RNA são baseados nos monômeros de éster de fosfato; a principal corrente de energia contém uma ligação de fosfato de alta energia; está presente em todas as membranas celulares do organismo; integra a estrutura dos ossos e dentes, dando-lhes maior solidez; participa ativamente do metabolismo dos glicídios; atua na contração muscular, entre outras.
Flúor
O flúor é um elemento natural encontrado em quase toda a água e em muitos solos. É considerado como essencial devido ao seu efeito benéfico no esmalte dental, conferindo resistência máxima às cáries. É prontamente absorvido pelo trato intestinal, pulmões e pele. Sua eliminação se dá pelos rins e em pequenas quantidades pelas glândulas sudoríparas e tubo gastrointestinal.
Iodo
Nosso organismo contém normalmente de 20 a 30mg de iodo, com mais de 75% na glândula tiróide e o restante distribuído por todo o organismo, particularmente na glândula lactente mamária, na mucosa gástrica e no sangue. A única função conhecida do iodo é como parte integrante dos hormônios tireóideos.
Magnésio
Sem magnésio não haveria vida possível sobre a terra, não só por fazer parte da composição dos pigmentos verdes dos vegetais superiores, permitindo a utilização da energia solar e síntese das substâncias orgânicas indispensáveis à vida vegetal e animal, como pelo seu papel de coenzima em diversos processos metabólicos. O magnésio está envolvido na formação de ossos e dentes, no funcionamento do sistema nervoso e dos músculos, na síntese dos ácidos graxos e proteínas, entre outras funções.
Manganês
A concentração de manganês no organismo humano tende a ser alta em tecidos ricos em mitocôndrias. Estás associado à formação de tecido conjuntivo e ósseo, crescimento e reprodução e metabolismo e carboidratos e lipídeos.
Molibdênio
O molibdênio é encontrado em quantidades mínimas no organismo e é prontamente absorvido no estômago e intestino delgado. É excretado primeiramente pela urina e também pela bile. Molibdênio é um mineral que se faz presente em pequenas quantidades no organismo humano, é importante a presença desse nutriente porque ele participa de reações como co-fator de enzimas. Por exemplo, é necessária a presença de molibdênio para oxidar o enxofre que é um componente de proteínas.
Potássio
O potássio é um elemento importante que constitui cerca de 5% do conteúdo total de minerais no organismo. Assim como o cloro e o sódio, está envolvido no balanço e distribuição de água, no equilíbrio osmótico, no equilíbrio ácido-base e na regulação da atividade neuromuscular. Promove, também, o crescimento celular. É absorvido através do trato intestinal e excretado pela urina, fezes e suor. Os rins mantêm os níveis de soro através de sua habilidade de filtrar, reabsorver e excretar potássio.
Selênio
A ação do selênio parece estar relacionada com a vitamina E, com as duas substâncias agindo sinergicamente na cura da doença hepática e de certas afecções musculares. Esse mineral evita a ocorrência da doença de Keshan (cardiomiopatia juvenil), alterações pancreáticas e promove o crescimento corpóreo. O selênio é absorvido no trato gastrointestinal e armazenado em maior concentração no fígado e nos rins.
Sódio
O sódio sob forma ionizada, é um dos principais fatores de regulação osmótica do sangue, plasma, fluidos intercelulares e do equilíbrio ácido-base. É essencial à motilidade e à excitabilidade muscular e na distribuição orgânica de água e volume sangüíneo. Seu teor no organismo gira em torno de 1% do peso corporal ou 70g para o homem adulto, sendo um elemento muito espalhado na natureza, ingressando no organismo através dos alimentos, deliberadamente acrescentado à dieta com o sal de cozinha.
Zinco
O zinco é conhecido há muito tempo como essencial para os microrganismos, mas a compreensão da deficiência humana é relativamente recente. De 2 a 3g desse mineral são encontradas no organismo de um adulto, com as maiores concentrações no fígado, pâncreas, rins, ossos e músculos voluntários. Outros tecidos com altas concentrações são partes dos olhos, glândula prostática, espermatozóides, pele, cabelos e unhas. O zinco participa de reações na síntese ou degradação de carboidratos, lipídeos, proteínas e ácidos nucléicos. Também está envolvido nos processos de transporte, função imune e expressão da informação genética.
A Pirâmide Alimentar
A pirâmide alimentar é um instrumento, sob a forma gráfica, de orientação para uma alimentação mais saudável. Ela foi criada em 1992 pelo Departamento de Agricultura dos Estados Unidos (USDA) e desde então é uma das ferramentas de educação nutricional mais utilizadas até hoje.
A pirâmide alimentar dá noção de proporcionalidade entre os grupos alimentares e quantidade dos alimentos, que devem ser consumidos ao longo do dia. Exemplo: devemos tomar a base da pirâmide como a base da nossa alimentação e os alimentos que estão em cima devem ser consumidos em menor quantidade, pois são muito calóricos, o que favorece o ganho de peso.

Entenda a pirâmide alimentar
O grupo dos carboidratos inclui pães, cereais, farinhas, biscoitos integrais, arroz e massas. São os chamados alimentos energéticos, ricos em carboidratos complexos, cuja absorção é mais lenta que a do açúcar simples . A nova pirâmide reforça a importância dos cereais integrais, ricos em fibras, deixando pães, cereais, arroz e massas integrais na base e pão branco, arroz branco, batatas, massas comuns e farinhas refinadas no ápice, emparelhados com os doces que devem ser consumidos com moderação.
Os vegetais (verduras e legumes) e as frutas são alimentos reguladores, sendo fontes de vitaminas, minerais e fibras e seu consumo diário é importante para o bom funcionamento do organismo. Esses alimentos possuem, em sua composição, os fitoesteróis e antioxidantes, que ajudam a reduzir o colesterol e neutralizam os radicais livres diminuindo o envelhecimento das células e diminuindo o risco de doenças.
Os alimentos construtores são requeridos pelo organismo em menor proporção, mas não em menor importância, são aqueles ricos em proteínas. As proteínas podem ser animais (carnes, ovos, peixes e aves), vegetais (feijões, soja, leguminosas em geral) e ainda proteínas animais ricas em cálcio (leite, queijo, iogurte).
Na nova pirâmide houve desmembramento de mais um setor dos construtores. As carnes brancas de frango e peixe juntaram-se aos ovos como incentivo a escolha, na parte mais baixa da pirâmide. As carnes vermelhas foram para o topo indicando consumo moderado juntamente com a manteiga, por serem alimentos ricos em gorduras saturadas.
Óleos vegetais de boa qualidade como azeite de oliva, óleo de canola, girassol e soja ganharam espaço na base da pirâmide por serem ricos em gorduras polinsaturadas, monoinsaturadas e os chamados ômegas que ajudam o sistema cardiovascular e o controle dos lipídeos sanguíneos.
A nova pirâmide salienta que nem todos os carboidratos são bons e nem todas as gorduras são más.
Duas outras grandes novidades da nova pirâmide alimentar são:
Um degrau exclusivo para as oleaginosas e leguminosas (castanhas, nozes, amêndoas, feijões e soja), que são fontes de proteínas vegetais, gorduras insaturadas (ômega 3), selênio, vitaminas antioxidantes, e fibras;
Inclusão de 1 dose de vinho tinto (100 ml) ou preferencialmente, suco de uva natural.
O vinho tinto, é rico em polifenóis ou compostos fenólicos, que estão presentes nas cascas e nas sementes das uvas vermelhas e comprovadamente possuem atividade antioxidante.
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“Referências Bibliográficas”
Colagénio Hidrolisado, seus benefícios e suas funções no organismo
1.Alberts, Borany, Lewis, Raff, Roberts & Watson. - MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL.
2.Albert Lehninger. - BIOQUEMISTRY.
3.Durk Pearsn & Sandy Shaw. - LIFE EXTENSION.
4.Eric Braverman & Carl Pfeiffer. - THE HEALING NUTRIENTS WITHIN.
5.Robert Erdmann. - THE AMINO REVOLUTION.
6.Donald LaPore. - THE ULTIMATE HEALING SYSTEM.
7.Murray, R.K. - HARPER: BIOQUÍMICA.
8.Guyton, A.C. - TRATADO DE FISIOLOGIA MÉDICA.
9.Norris, H.J. and Barns, D.B. - O PAPEL DO COLÁGENO NO DESENVOLVIMENTO MUSCULAR E NO BEM-ESTAR GERAL
10.Kapandji. A. I. - CUADERNOS DE FISIOLOGIA ARTICULAR. Barcelona. 1970.
11.Verztman.L e Paola., - Doença Difusas do Tecido Conjuntivo (colagenoses). Rio de Janeiro. 1972
12.Sokoloff.,L. - The Biology of degenerative Joint Disease University of Chicago. 1969.
13.Tarnopolsky. S., La Artritis Reumatoidea em la Práctica General. Editorial “El Ateneo” Buenos Aires.
14.Verztman. L. et al, - Doença Difusas do Tecido Conjuntivo (colagenoses). Shering S.ª 1975
15.Piña. E. et al., - Temas Bioquimicos de Actualidad.Universidade Nacional Autonoma de México.1978
16.Vaughan. J.M., - The Physiology of Bone.Oxford.1970.
17.Collagen Specialties – BioCare Inc. 1992.
18.Reed, P.B., - Nutrition, an applied science, 1980
19.Gagnon.L., - Nutrition Thërapeutique, 1994
20.O´Shea, T., - Collagen Suplementation: Na Overview, Janeiro – 1998.
21.Ross.M., et al. - Histologia texto e Atlas. 2ª ed. Editorial Médica Panamericana. 1993
22.Krause, M.V., Alimentos, Nutrição e Dietoterapia. 2ª Edição. Livraria Roca Ltda. 1993
23.GNC - America's leader in vitamin herbal and nutritional supplements.htm
24.MensFitness.com Strength Training Nutrition Muscles Health Sports Adventure Magazine.htm
25.Mens Health Men's Guide to Fitness Health Sex and Life.htm
26.Alberts, Borany, Lewis, Raff, Roberts & Watson. MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL.
27.Albert Lehninger. - BIOQUEMISTRY.
28.Durk Pearsn & Sandy Shaw. - LIFE EXTENSION.
29.Eric Braverman & Carl Pfeiffer. - THE HEALING NUTRIENTS WITHIN.
30.Robert Erdmann. - THE AMINO REVOLUTION.
31.Donald LaPore. - THE ULTIMATE HEALING SYSTEM.
32.Murray, R.K., - HARPER: BIOQUÍMICA.
33.Guyton, A.C., - TRATADO DE FISIOLOGIA MÉDICA.
34.Sokoloff.,L. - The Biology of degenerative Joint Disease. University of Chicago. 1969.
35.Kapandji. ,I.A. - Cuadernos de Fisiología articular. Toray- Masson,S.A., 1970.
36.Tarnopolsky. S., - La Artritis Reumatoidea em la Práctica General. Editorial “El Ateneo” Buenos Aires.
37.Verztman. L. et al, - Doença Difusas do Tecido Conjuntivo (colagenoses).Shering S.ª 1975
38.Piña. E. et al., - Temas Bioquimicos de Actualidad. Universidade Nacional Autonoma de mexico.1978
39.Vaughan. J.M., - The Physiology of Bone.Oxford.1970.
40.Collagen Specialties – BioCare Inc. 1992.
41.Gagnon.L., - Nutrition Thërapeutique, 1994
42.Tortora G., - Principe d’antomie et physiologie, 1988.
43.O´Shea, T., - Collagen Suplementation: Na Overview, Janeiro – 1998.
44.Norman, W. A., - HORMONES. Academic Press. 2ª Ed. 1997.
45.Ross.M., et al. - Histologia texto e Atlas. 2ª ed. Editorial Médica Panamericana. 1993
46.Krause, M.V., - Alimentos, Nutrição e Dietoterapia. 2ª Edição. Livraria Roca Ltda. 1993

“Referências Bibliográficas”
Colagénio e controle de peso
1. Bensaïd, A., Tomé, D., L’Heureux-Bourdon, D., Even, P., Gietzen, D., Morens, C., Gaudichon, C., Larue-Achagiotis, C. and Fromentin, G. 2003. A high-protein diet enhances satiety without conditioned taste aversion in the rat. Physiology and behavior, 78: 311-320.
2. Faipoux, R. 2007. Characterization of the satiating effect of protein and implicated central mechanisms – Particular case of yeast proteins and peptides. AgroParis Tech.
3. Skov, A.R., Toubro, S., Ronn, B. and Astrup, A. 1999. Randomized trial on protein vs. carbohydrate in ad libitum fat reduced diet for the treatment of obesity. International journal of obesity, 23:528-536.
4. Westertep-Plantenga, M.S., Lejeune, M.P.G.M., Nijs, I., Van Ooijen, M. and Kovacs, E.M.R. 2004. High protein intake sustains weight maintenance after body weight loss in humans. International journal of obesity, 28:57-64.
5. Veldhorst, M.A.B., Nieuwenhuizen, A.G., Hochstenbach-Waelen, A., Westerterp, K.R., Engelen, M.P.K.J., Brummer, R-J.M., Deutz, N.E.P. and Westerterp-Plantenga, M.S. 2009. A breakfast with alpha-lactalbumin, gelatin, or gelatine + TRP lowers energy intake at lunch compared with a breakfast with casein, soy, whey or whey-GMP. Clinical nutrition, 28: 147-155.
6. Raybould, H.E. 1991. Capsaicin-sensitive vagal afferents and CCK in inhibition of gastric motor function induced by intestinal nutrients. Peptides, 12(6): 1279-83.
7. Zhao, X.T., McCamish, M.A. and Miller R.H. 1997. Intestinal transit and absorption of soy protein in dogs depend on load and degree of protein hydrolysis. Journal of nutrition, 127(12): 2350-2356.
8. Rolls, B.A., Porter, J.W. and Westgarth, D.R. 1972. The course of digestion of different food proteins in the rat. 3. The absorption of proteins given alone and with supplements of their limiting amino acids. British journal of nutrition, 28(3): 283-293.
9. Buraczewski, S., Porter, J.W. and Rolls B.A.1971. The course of digestion of different food proteins in the rat. 2. The effect of feeding carbohydrate with proteins. British journal of nutrition, 25(2): 299-306
10. Karhunen, L.J., Juvonen, K.R., Huotati, A., Purhonen, A.K. and Herzig, K.H. 2008. Effect of protein, fat, carbohydrate and fibre on gastrointestinal peptide release in humans. Regulatory peptides, 149: 70-78.
11. Lejeune, M.P., Westerterp, K.R., Adam, T.C., Luscombe-Marsh, N.D., Westerterp-Platenga, M.S. 2006. Ghrelin and glucagons-like peptide 1 concentrations 24-h satiety, and energy and substrate metabolism during a high-protein diet and measured in a respiration chamber. American journal of clinical nutrition, 83(1): 89-94.
12. Westerterp-Platenga, M.S., Rolland, V., Wilson, S.A. and Westertep, K.R. 1999. Satiety related to 24h diet-induced thermogenesis during high protein/carbohydrate vs high fat diets measured in a respiration chamber. European journal of clinical nutrition, 53: 495-502.

“Referências Bibliográficas”
Colagénio hidrolisado e a beleza da pele
1. Wu, J., Fujioka, M., Sugimoto, K., Mu, G. and Ishimi, Y. 2004. Assessment of effectiveness of oral administration of collagen peptide on bone metabolism in growing and mature rats. Journal of bone and mineral metabolism, 22:47-553.
2. Asghar, A and Henrickson, R.L. 1982. Chemical, biochemical, functional characteristics of collagen in food system. Advances in food research, 28 :231-372.
3. Oesser, S., Adam, M., Babel, W. and Seifert, J. 1999. Oral administration of 14C labeled gelatinhydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL). Journal of nutrition, 129:1891-1895.
4. Iwai, K., Hasegawa, T., Taguchi, Y., Morimatsu, F., Sato, K., Nakamura, Y., Higashi, A., Kido, Y., Nakabo, Y. and Ohtsuki, K. 2005. Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. Journal of agricultural and food chemistry, 53: 6531-6536.
5. Postlethwaite, A.E., Seyer, J.M., and Kang, A.H. 1978. Chemotactic attraction of human fibroblasts to type I, II, and II collagens and collagen-derived peptides. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 75(2): 871-875.
6. Minaguchi, J., Koyama, Y-I., Meguri, N., Hosaka, Y., Ueda, H., Kusubata, M., Hirota, A., Irie, S., Mafune, N. and Takehana, K. 2005. Effects of ingestion of collagen peptide on collagen fibrils and glycosaminoglycans in Achilles tendon. Journal of nutritional science and vitaminology 51:169-174.
7. Matsuda, N., Koyama, Y-I., Hosaka, Y., Ueda, H., Watanabe, T., Araya, S., Irie, S. and Takehana, K. 2006. Effects of ingestion of collagen peptide on collagen fibrils and glycosaminoglycans in the dermis. Journal of nutritional science and vitaminology. 52: 211-215.
8. Matsumoto, H., Ohara, H., Ito, K., Nakamura, Y. and Takahashi, S. 2006. Clinical effects of fish type I collagen hydrolysate on skin properties. ITE Letters on batteries, new technologies and medicine, 7(4):386-390.
9. Sumida, E., Hirota, A., Kuwaba, K., Kusubata, M., Koyama, Y., Araya, T. Irie, S. and Kasugai, S. 2004. The effect of oral ingestion of collagen peptide on skin hydration and biochemical data of blood. Journal of nutritional food, 7(3): 45-52.
10. Morganti, P., Randazzo, S.D. and Bruno, C. 1988. Oral treatment of skin dryness. Cosmetics and Toiletries, 103: 77-80.
11. Cosgrove, M.C., Franco, O.H., Granger, S.P., Murray, P.G. and Mayes, A.E. 2007. Dietary nutrient intakes and skin-aging appearance among middle-aged American women. The American journal of clinical nutrition, 86: 1225-1231.

“Referências Bibliográficas”
O colagénio hidrolisado e a saúde dos ossos e articulações
1. Nomura, Y., Oohashi, K., Watanabe, M. and Kasugai, S. 2005. Increase in bone mineral density through oral administration of shark gelatine to ovariectomized rats. Nutrition, 21: 1120-1126.
2. Wu, J., Fujioka, M., Sugimoto, K., Mu, G. and Ishimi, Y. 2004. Assessment of effectiveness of oral administration of collagen peptide on bone metabolism in growing and mature rats. Journal of bone and mineral metabolism, 22: 547-553.
3. Adam, M., Spacek, P., Hulejova, H., Galianova, A. and Blahos, J. 1996. Postmenopausal osteoporosis: calcitonin treatment on a diet rich in collagen proteins. Casopis lekaru ceskych, 135(3): 74-78.
4. Mizuno, M. and Kuboki, Y. 2001. Osteoblast-related gene expression of bone marrow cells during the osteoblastic differentiation induced by type I collagen. Journal of biochemistry, 129: 133-138.
5. Andrianarivo, A.G., Robinson, J.A., Mann, K.G. and Tracy R.P. 1992. Growth on type I collagen promotes expression of the osteoblastic phenotype in human osteosarcoma MG-63 cells. Journal of cellular physiology, 153: 256-265.
6. Lynch, M.P., Stein, J.L., Stein, G.S. and Lian, J.B. 1995. The influence of type I collagen on the development and maintenance of the osteoblast phenotype in primary and passaged rat calvarial osteoblasts: modification of expression of genes supporting cell growth, adhesion, and extracellular matrix mineralization. Experimental cell research, 216: 35-45.
7. Guillerminet, F., Beaupied, H., Fabien-Soulé, V., Tomé, D., Benhamou, C-L., Blachier, F., Roux, C. and Blais, A. 2009. Hydrolyzed collagen improves bone metabolism and biomechanical parameters in ovariectomized mice: an in vitro and in vivo study. Bone.
8. Moskowitz, R. 2000. Role of collagen hydrolysate in bone and joint disease. Seminars in arthritis and rheumatism, 30 (2): 87-99.
9. Ruiz-Benito, P., Camacho-Zambrano, M.M., Carrillo-Arcentales, J.N., Mestanza-Peralta, M.A., Vallejo-Flores, C.A., Vargas-Lopez, S.V., Villacis-Tamayo, R.A. and Zurita- Gavilanes, L.A. 2009. A randomized controlled trial on the efficacy and safety of a food ingredient, collagen hydrolysate, for improving joint comfort. International journal of food sciences and nutrition, 12:1-15.
10. Clark, K.L., Sebastianelli, W., Flechsenhar, K.R., Aukermann, D.F., Meza, F., Millard, R.L., Deitch, J.R., Sherbondy, P.S. and Albert, A.. 2008. 24-Week study on the use of collagen hydrolysate as a dietary supplement in athletes with activity-related joint pain. Current medical research and opinion, 24 (5): 1485-1496.
11. Oesser, S., Adam, M., Babel, W. and Seifert, J. 1999. Oral administration of 14C labelled gelatine hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL). Journal of nutrition, 129: 1891-1895.
12. Oesser, S. and Seifert, J. 2003. Stimulation of type II collagen biosynthesis and secretion in bovine chondrocytes cultured with degraded collagen. Cell tissue research, 311: 393-399.

“Referências Bibliográficas”
Colagénio e o equilíbrio proteico em pessoas idosas
1. Iannuzzi-Sucich, M., Prestwood, K.M. and Kenny, A. 2002. Prevalence of sarcopenia and predictors of skeletal muscle mass in healthy, older men and women. Journal of gerontology, 57A (12): M772-M777.
2. Hays, N.P., Kim, H., Wells, A..M., Kajkenova, O. and Evans, W.J. 2009. Effects of whey and fortified collagen hydrolysate protein supplements on nitrogen balance and body composition in older women. Journal of the American dietetic association, 109: 1082-1087.
ollagen. Cell tissue research, 311: 393-399.